As sintaxinas (/ks/) son unha familia de proteínas integrais de membrana de tipo Q-SNARE que participan na exocitose.
Dominios As sintaxinas posúen un único dominio transmembrana C-terminal, un dominio SNARE (chamado H3), e un dominio regulador N-terminal (Habc). A sintaxina 17 pode ter dous dominios transmembrana. O dominio SNARE (H3) únese tanto á sinaptobrevina coma á SNAP-25 formando o complexo SNARE central (core). A formación deste complexo SNARE central moi estable crese que xera a enerxía libre necesaria para iniciar a fusión entre a membrana da vesícula e a membrana plasmática durante a exocitose. O dominio N-terminal Habc está formado por 3 hélices α e cando se colapsa sobre a súa propia hélice H3 orixina unha conformación da sintaxina "pechada" inactiva. Esta conformación pechada da sintaxina crese que se estabiliza ao unirse á proteína Munc-18 (nSec1), aínda que datos máis recentes suxiren que nSec1 pode unirse tamén a outras conformacións da sintaxina. A conformación "aberta" da sintaxina é a conformación que é competente para formar parte do complexo SNARE central.
Función
miniatura|350px|esquerda|Maquinaria molecular que impulsa a exocitose na iberación de neuromediadores. O complexo SNARE central está formado por catro hélices α, ás que contribúen a sinaptobrevina (unha hélice), sintaxina (unha) e SNAP-25 (dúas); a sinaptotagmina serve como sensor de Ca2+ e regula intimamente a unión en cremalleira do SNARE.
In vitro a sintaxina por si soa é dabondo para impulsar a fusión espontánea independente do calcio de vesículas sinápticas que conteñen v-SNAREs.
Datos amperométricos máis recentes e algo controvertidos indican que o dominio transmembrana da sintaxina 1A pode formar parte do poro de fusión que se forma na exocitose.
Unión A sintaxina únese á sinaptotagmina de modo dependente do calcio e pode interaccionar con canles de calcio e potasio regulados por voltaxe por medio do dominio C-terminal H3. A interacción directa sintaxina-canle é un mecanismo molecular axeitado para a proximidade entre a maquinaria de fusión e as canles de entrada de Ca2+ durante a despolarización do botón axonal presináptico.
A familia da proteína Sec1/Munc18 únese á sintaxina e regula a maquinaria das sintaxinas. Munc18-1 únese á sintaxina 1A por medio de dous sitios distintos denominados unión N-terminal e conformación "pechada", que incorpora tanto o dominio Habc central coma o dominio SNARE central. A unión de Munc18-1 ao N-terminal da sintaxina-1 crese que facilita a interacción da sintaxina-1 con outro SNARE, mentres que a unión á conformación "pechada" da sintaxina-1 crese que é inhibidora.
Datos publicados recentemente indican que a sintaxina-1 orixinada por splicing alternativo (STX1B), que carece de dominio transmembrana, localízase no núcleo.
Xenes Xenes humanos que codifican proteínas sintaxinas:
STX1A, STX1B, STX2, STX3, STX4, STX5, STX6, STX7, STX8, STX10, STX11, STX12, STX16, STX17, STX18, STX19
Notas
Véxase tamén Outros artigos Dominio proteico N-terminal da sintaxina 6
Ligazóns externas
Categoría:Proteínas de membrana