Las chaperonas , abreviadas como Cpn , Cpn60 o HSP60 , son una familia de proteínas de choque térmico que contribuyen al plegamiento de proteínas recién sintetizadas y al replegamiento de proteínas mal plegadas durante condiciones de estrés, como altas temperaturas.
Son complejos proteicos compuestos por aproximadamente 16 subunidades proteicas de ~60 kDa cada una.
Las chaperonas pertenecen a una amplia clase de moléculas y complejos que contribuyen al plegamiento de proteínas, llamadas chaperonas moleculares. Las proteínas recién formadas generalmente deben plegarse a partir de una cadena lineal de aminoácidos en una estructura terciaria tridimensional. La energía para plegar las proteínas se obtiene mediante interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de aminoácidos de cada proteína y por el efecto de los disolventes. La mayoría de las proteínas se pliegan espontáneamente en su conformación tridimensional más estable, que suele ser también su conformación funcional, pero ocasionalmente se producen plegamientos erróneos. Las chaperonas moleculares catalizan el replegamiento proteico acelerando el desplegamiento parcial de las proteínas mal plegadas, con la ayuda de la energía suministrada por la hidrólisis del trifosfato de adenosina (ATP). Las chaperonas también pueden marcar las proteínas mal plegadas para su degradación. Tipos Existen dos tipos de chaperoninas: Grupo I: Se encuentran en bacterias, cloroplastos y mitocondrias. El ejemplo más conocido es GroEL. Grupo II: Se encuentran en el citosol de las células eucariotas y en arqueas. Un ejemplo en mamíferos es triC.
Referencias
Categoría:Proteínas humanas Categoría:Proteínas de choque térmico Categoría:Chaperonas moleculares